Enzymkatalyse




Inhalt

Durchführung der Titration

Um zu ermitteln, wie viel Wasserstoffperoxid (Substrat) nach unterschiedlichen Zeiten durch die Katalase abgebaut wurde, messen Sie die in jedem Glaskolben verbliebene Menge Wasserstoffperoxid.




Fügen Sie langsam das purpurfarbene KMnO4 zu jedem Glaskolben hinzu. Durch das Wasserstoffperoxid im Kolben verliert KMnO4 seine Farbe, wenn die Lösung gut durchmischt ist, wenn das gesamte Wasserstoffperoxid mit KMnO4 reagiert hat, bleibt das übrige KMnO4 selbst nach Schwenken des Gemisches hellbraun oder leicht rosa. Das ist der Endpunkt der Titration. Lesen Sie ab, wieviel KMnO4 Sie verbraucht haben. (Je mehr KMnO4 Sie brauchen, desto mehr Wasserstoffperoxid enthält der Glaskolben.)


Pipette IconLaborhinweise

  1. Achten Sie darauf, jeweils immer nur 5 ml zu titrieren. Auf diese Weise bleibt ihnen genügend Material, um die Titration im Falle eines Überschreitens des Endpunktes oder eines Titrationsfehlers zu wiederholen.
  2. Da Sie die nach unterschiedlichen Reaktionszeiten verbleibenden Mengen von H2O2 vergleichen, sollten Sie darauf achten, dass ihre Proben immer das gleiche Volumen haben (5 ml).
  3. Stellen Sie die Lösung zur Titration auf ein weißes Papier, damit Sie den Farbwechsel leicht erkennen können.
  4. Schwenken Sie (nicht schütteln!) den Glaskolben nach jedem Tropfen, um eine gute Durchmischung zu gewährleisten.
  5. Achten Sie darauf, die Titration für jede Probe bei der gleichen Färbung zu beenden.

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